加拿大多伦多大学研究人员发现可能的ALS新解释。2015年10月29日——多伦多大学(University ofToronto，U of T)研究人员提出了一种理解ALS的新方式。相关发现今日(today)发表于《神经元(Neuron)》期刊，可能成为治疗ALS和痴呆道路上的一个重要里程碑。

　　通过深入ALS研究之前被忽视的角落，Peter St. George-Hyslop教授及其团队发现了一种疾病杀死神经细胞的新方式。

　　“这些都是可怕的疾病，我们对其病理了解得越多，我们就能越快地找到治疗甚至治愈的方法”多伦多大学Tanz神经退行性疾病研究中心主任St. George-Hyslop说道。

　　很多ALS病例是由某些蛋白质毒性积聚引发的，导致大脑和脊髓中的神经元死亡。在过去的十年里，研究人员在越来越多的编码RNA结合蛋白(RNA-bindingproteins)的基因中发现了ALS致病性突变，它们创造的蛋白质会在ALS患者病变的大脑和脊髓中积聚。这些蛋白质的积聚与在阿尔茨海默病和帕金森病及某些形式痴呆中总能发现的明确有毒的tau、淀粉样蛋白和α-核蛋白聚集有所不同，因此之前对其重要性的认识并不充分。

　　几年前，St. George-Hyslop决定仔细探究这些看似无害的蛋白质积聚。与Tanz研究员Tetsuro Murakami和剑桥大学及哥伦比亚大学的同事们合作，他们最初关注于FUS蛋白，发现这些异常团块在ALS和造成神经细胞损害中扮演非常重要的角色。

　　FUS蛋白质通常在神经元的健康功能中发挥重要作用。不过，FUS和其他RNA结合类蛋白的运作似乎不同于许多其他的细胞蛋白质。St. George-Hyslop的团队表明，FUS蛋白具有很不寻常的能力，能够从液体变化为类似果冻的凝胶。凝胶形式允许FUS募集其他制造新蛋白质所必需的细胞组件，并以紧凑、浓缩形式将它们递送到神经元的外缘(outer edges)。到达目的地后，凝胶熔化(melt)成液体，释放细胞组件进行蛋白质合成。在液体和凝胶之间反复循环的能力使FUS能够在细胞特定部分迅速而谨慎地控制蛋白质合成。这种能力是保持脊髓神经元(可以超过一米长)这样的大细胞处于健康状态的关键。

　　研究团队发现，FUS(基因)中的突变会改变FUS蛋白质的性质，使其趋向于形成非常密集的凝胶，不易再熔化，无法适当释放它们的“货物”。结果，无法再为神经元递送保持健康和功能所必需的工具。

　　“限制和防止细胞制造迫切需要的新蛋白质，会导致神经死亡”St. George-Hyslop说道，“突变会迫使胶凝过程走得太远，超出应有的范围。”St. George-Hyslop也是剑桥大学的教授。

　　研究人员的下一步工作是设法防止凝胶的固化，或着逆转硬化过程，为未来治疗ALS和额颞叶痴呆的药物提供钥匙。

　　这一发现也影响到存在其他过度-凝胶化RNA结合蛋白积聚的更常见形式的ALS。

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